단백질 Protein
다양한 기관, 효소, 호르몬 등 신체를 이루는 주성분
몸에서 물 다음으로 많은 양을 차지함
최소 100개 이상의 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결
구성단위 - 아미노산
일반 구조식 : RCH(NH2)COOH
(펩타이드 결합으로 연결된 아미노산의 개수가
2~30개 정도밖에 되지 않으면 펩타이드라고 부름)
→ 단백질의 분류 ←
1. 화학적 분류
( 단백질의 조성과 용해도에 따른 분류 )
분류 | 특징 | ex) | |
단순단백질 | - 아미노산만으로 이루어진 단백질 - 가수분해에 의해 단순아미노산과 그 유도체를 생성 - 용해되는 여부에 따라 분류 |
알부민 (Albumin) |
* 물, 묽은 염/산/알칼리에 잘 녹음 * 동물성/식물성 단백질에 많이 함유 * 동물성 알부민 : 난백(오브알부민/ovalbumin), 우유(락트알부민/lactalbumin),혈청(혈청알부민/serumalbumin) |
글로불린 (Globulin) |
* 불용성, 묽은 염/산/알칼리에 잘 녹음 * 가열에 의해 응고되며 알부민과 공존하는 경우가 많음 * 동물성 글로불린 : 난백(오보글로불린/ovalglobulin), 우유(락토글로불린/lactoglobulin),혈청(혈청글로불린/serumglobulin), 근육(미오신/myosin), 혈장(피브리노겐/fibrinogen) |
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글루텔린 (Glutelin) |
* 가열에 의해 응고되지 않으며 물과 염 에는 녹지 않지만 묽은 산/알칼리에 잘 녹음 * 쌀 (오리제닌/oryzenin), 밀(글루테닌/glutenin), 보리(호르데인/hordein) |
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프롤라민 (Prolamin) |
* 묽은 산/알칼리에 잘 녹으며 7~80% 알코올에도 잘 녹음 * 밀(글리아딘/gluadin), 옥수수(제인,zein) |
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알부미노이드 (Albuminoid) |
* 경단백질로 물, 묽은 염/산/알칼리에 불용성 * 동물의 세포와 조직에 많이 분포 * 케라틴(모발,손톱), 콜라겐(근육,연골), 엘라스틴(인대),피브로인(명주실) |
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히스톤 (Histone) |
* 물, 염류, 묽은 산/알칼리 잘 녹음 * 아르기닌 아미노산을 많이 함유해 알칼리성 * 헤모글로빈을 구성하는 글로빈이 대표적 |
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프로타민 (Protamine) |
* 아르기닌 아미노산을 함유해 물에 녹았을 때 알칼리성 * 알칼리에서 알칼로이드 시약과 반응 시 침전되지 않는 것이 히스톤과 다름 *연어의 정자와 같이 어류의 성숙한 정자세포 내 핵산과 결합해 존재 (살민/salmin) |
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복합단백질 | - 단순단백질과 단백질 이외의 물질이 결합(비단백질성 물질) - 비단백질성 성분들이 단백질의 주요 기능 결정 |
인단백질 | * 단백질에 인산이 에스테르형태 결합 * 식물성 식품보다 주로 동물성 식품에 많음 * 우유(카제인/casein), 난황(비텔린) |
핵단백질 | * 단순단백질과 뉴클레오타이드 중합체 핵산이 결합한 것으로 세포핵에 많이 존재 * 단백질 부분은 아르기닌을 많이 함유한 히스톤 또는 프로타민과 같은 알칼리성 |
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당단백질 | * 단순단백질과 다당류의 복합체로 다당류는 콘트로이틴황산, 당류는 갈락토스 등이 결합 * 주요 기능은 동물과 식물의 세포와 조직 보호 * 당단백질에 초산을 첨가하였을 때 침전되면 뮤신, 침전되지 않으면 뮤코이드 * 뮤신- 타액,소화액 / 뮤코이드- 난백,연골 |
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색소단백질 | * 헴, 클로로필, 카로티노이드와 같은 색소와 단순단백질이 결합 * 헴단백질 : 헤모글로빈, 미오글로빈 * 카로티노이드단백질 : 로돕신(시홍), 아스타잔틴(새우,게의 껍질) |
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금속단백질 | * 철 함유 : 페리틴, 헤모글로빈, 미오글로빈 * 구리 함유 : 헤모시아닌 * 아연 함유 : 인슐린 * 마그네슘 함유 : 클로로필 단백질 |
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유도단백질 | - 천연단백질에 산, 알칼리, 효소의 작용이나 가열에 의해 변성된 것 - 변성에 따라 1/2차 단백질 구분 |
1차 유도 단백질 | * 가수분해되지 않고 약간의 변성 * 파라카제인, 젤라틴, 응고단백질 |
2차 유도 단백질 | * 천연단백질이 분해되어 아미노산이 되기 전까지의 중간 생성물 * 프로테오스 ,펩톤, 펩티드(1차가 가수분해되어 생성된 것) |
2. 영양적 분류
단백질 종류 | 기능 | ex) |
완전 단백질 | 성장, 체중 증가, 생리적 기능 | 우유(카제인,락트알부민) 콩(글리시닌) 달걀(오브알부민) 보리(에데스틴) 밀(글루테닌, 글루텔린) |
부분적 완전 단백질 | 성장x, 체중 유지 | 밀(글리아딘) 보리(호르데인) 귀리(프롤라민) |
불완전 단백질 | 성장 지연, 체중 감소, 장기간 섭취시 사망 | 옥수수(제인) 젤라틴 |
3. 형태적 분류 ( 구조에 따른 분류 )
분류 | 특징 | ex) | |
구상 단백질 | 폴리펩티드 사슬이 조밀하게 접혀져 둥근 모양을 이룬 단백질 | 콜라겐 | * 3중 나선구조로 글리신과 프롤린 풍부 * 결체조직, 근육, 피부 연골에 많음 * 물과 함께 끓이면 젤라틴으로 변함 |
케라틴 | * 소수성 아미노산을 다량 함유해 불용성 * 머리카락, 털, 피부, 손톱 및 뿔의 구성성분 |
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엘라스틴 | * 콜라겐과 달리 분자구조가 무질서하게 꼬여있음 * 인대조직과 동맥혈관벽 등에 존재 |
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피브로인 | * 곤충과 거미에 의해 생성 * 역평행 b-병풍구조가 층을 이룬 구조로 알라닌과 글리신이 많음 |
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섬유상 단백질 | 긴 섬유상의 폴리펩티드가 S-S결합, 수소결합에 의해 일정한 방향으로 배열하여 긴 실 모양의 입체적 구조를 갖는 단백질 불용성 |
미오글로빈 | * 산소가 결합하는 보결분자단인 헴과 글로빈이라는 단백질 결합 * 헴기는 포르피린구조를 가지며 가운데에 철이 결합 * 헴기가 1개 존재해 한 분자의 산소와 결합 * 심근과 골격근에서 산소 저장 및 운반 기능 |
헤모글로빈 | * 적혈구에 존재 * 4개의 헴기와 4개의 글로빈 펩티드가 결합 * 데옥시헤모글로빈의 산소친화도가 낮은 t 형태이고, 옥시헤모글로빈은 산소친화도가 높은 r형태로 존재 |
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